等电点9离子交换

⑴ 用离子交换剂测定蛋白质的等电点时,为什么一定要用强性离子交换剂

选用来纤维素离子交换自剂。因为蛋白质不能扩散到树脂的链状结构中，而纤维素离子交换剂交换容量大。选用ph为5.0的磷酸盐缓冲溶液和强酸型阳离子交换剂如SE-纤维素。装柱氢氧化钠处理，0.1mol/L起始缓冲液平衡，上样，吸附目标蛋白，0.15mol/L缓冲液洗脱，之后再选用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。等电点=4.0的蛋白质在5.0缓冲液中带负电，不能被吸附，直接分离。随后6.0的蛋白质被洗脱出来。再用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。

⑵ 等电点为5的猪血清采用什么离子交换柱

等电点（pI,isoelectric point）

例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程回度相等，所带净答电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。
当外界溶液的pH大于两性离子的pI值，两性离子释放质子带负电。
当外界溶液的pH小于两性离子的pI值，两性离子质子化带正电。
当达到等电点时氨基酸在溶液中的溶解度最小。

⑶ 设计一个利用阴离子交换柱纯化一个等电点为7.5的蛋白质的实验

既然是阴离子交换，就要让目标蛋白带负电，那么缓冲液PH就要大于等电点。缓冲体系的选专择也很重属要，一般用TRIS-HCl，特别是弱阴离子柱不可选用带负电强的磷酸盐缓冲液，否则上样液中被交换的将是磷酸根而不是目标蛋白。一般用NaCl平衡后上样进行离子交换，然后再用较强的阴离子洗脱。

⑷ 怎么用离子交换层析分离等电点分别为4，6，7， 9 的蛋白质

6．洗脱：用含NaCL(0.2-0.6M)的0.02M Tris-HCL缓冲液pH7.4(内含0.等电聚焦电泳（IEF）分离蛋白及测定蛋白质等电点一、原理等电点聚焦（IEF）

⑸ 等电点8.15的物质怎么分离

等电点差异明显,理论上可以轻易分离.可以尝试pH6.0/6.5/7.0,选用阳离子层析.

⑹ 离子交换层析有许多种类和特性，蛋白质的等电点是进行离子交换的重要依据。

唉，你怎么都不会，姐已经给你翻译一句了，懒得再翻译了，嘿嘿。

⑺ 请问：等电点是10.9,ph缓冲溶液是8,应该选择什么离子交换分离

PH比等电点低，带正电，应该选择阳离子交换

⑻ 离子交换 稳定性 等电点 强弱作用 为什么用

等电点（pI,isoelectric point）

例如：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋版势及程度相等，所带净电权荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。

⑼ 蛋白等电点怎么知道，比如是13左右，是选强阳离子交换柱吗

这个等电点挺高的，弱阳就行，太强容易使蛋白变性。

⑽ 等电点为5,稳定性差的蛋白质在PH=9的介质中，宜用什么树脂

是因为氨基酸各种成分的等电点不同,调节PH值时,可以改变不同氨基酸的带电形式,使其在离子交换树脂上的吸附分配能力变化,从而进行氨基酸的分离纯化.